L'intégrase du VIH (IN-VIH) est une protéine cible de choix pour les agents antirétroviraux en raison de son rôle clé dans le cycle du virus et l'absence d'homologues cellulaires. La compréhension détaillée des mécanismes d'actions catalytiques IN-VIH est nécessaire pour lutter contre l'apparition constante de résistances virales contre les médicaments commercialisés. La microscopie à force atomique (AFM) et la résonance des plasmons de surface (SPR) ont révélé une interaction spécifique entre l'integrase du virus foamy de l'humain (IN-PFV) et sa séquence palindromique apparenté. Ces données concordent avec les expériences précédentes démontrant une activité spécifique IN-VIH à la jonction LTR-LTR.

Illustrations: a) A 700 base pair long viral DNA mimicking the 2-LTR (palindromic) junction present in circular viral DNA forms, b) and c) Close up views of the complex formed by a retroviral integrase (PFV) bound at the palindromic sequence positioned at the center of the DNA.